Un estudio del Instituto de Investigación Biomédica (IRB Barcelona) contradice resultados publicados hasta la fecha sobre el número de unidades y la forma que adoptan los agregados iniciales de beta amiloide, una proteína estrechamente vinculada al origen y desarrollo del Alzheimer, ha informado el centro en un comunicado.
El trabajo, publicado por 'Scientific Reports' y liderado por Natàlia Carulla, se centra en los estudios de los primeros agregados de esta proteína cuando inicia el fenómeno patológico de engancharse con otras unidades de ella misma, proceso que termina con las conocidas fibras de beta amiloide, componentes principales de las placas observadas en los cerebros de los enfermos de Alzheimer.
"Conocer de forma fidedigna el número de unidades y las conformaciones de la beta amiloide cuando comienza a agregarse es básico para poder diseñar fármacos capaces de romperlas o impedir que se formen", ha dicho Carulla.
El equipo del IRB Barcelona ha estudiado la agregación de las dos variantes más comunes de beta amiloide --Abeta 40 y Abeta 42--: la literatura indica que Abeta 40 se une consigo misma formando secuencialmente dímero, trímeros y cuatrímetros, mientras que Abeta 42 lo hace como pentámetros y hexámetros.
Esto ha sido citado en más de 1.000 ocasiones y otros estudios se han hecho sobre esta premisa aceptada, pero el estudio de IRB Barcelona considera que Abeta 40 y Abeta 42 "pasan exactamente los mismos estadios de agregación y adoptan la misma estructura".
Los autores sostienen que los resultados asumidos hasta ahora están sesgados por la técnica más ampliamente usada para obtener estructuras de agregados de beta amiloide --SDS-PAGE--, y que usando una técnica nueva basada en espectrometría de masas y modelización computacional se observa que tanto Abeta 40 como Abeta 42 forman dímeros, trímeros y tetrámeros y que, además, en estas fases iniciales adoptan una forma globular.
"Esta estructura que observamos contradice el tipo de estructura previamente descrita denominada de lámina beta", ha afirmado la también investigadora Sílvia Vilaprinyó-Pascual, y ha pedido cautela al usar la técnica SDS-PAGE.
Carulla ha asegurado que este trabajo "generará reticencias" entre la comunidad, ha remarcado que han sido muy escrupulosos en presentar datos sólidos metodológicamente hablando y su equipo ya busca moléculas terapéuticas que eviten la formación de los primeros agregados de Abeta.